前言：想要寫出一篇令人眼前一亮的文章嗎？我們特意為您整理了5篇蛋白質(zhì)粉范文，相信會為您的寫作帶來幫助，發(fā)現(xiàn)更多的寫作思路和靈感。

蛋白質(zhì)粉范文第1篇

一、需要的工具：密封蛋白質(zhì)粉罐和普通勺子。

二、步驟如下：

1、將勺柄一頭插在密封蓋和罐體的交接空隙處，用力抵住。

2、手握住勺子柄把，在柄頭抵住縫隙的前提下，利用杠桿原理，用力將勺子向下壓，以撬起密封蓋即可。

蛋白質(zhì)粉范文第2篇

2、用牛奶沖泡，攪拌至均勻，營養(yǎng)和口感都有提高；

3、切忌用熱水，熱水會破壞蛋白質(zhì)粉中的蛋白質(zhì)；

4、用溫水沖泡后，加入水果混合食用；

5、可代正餐，蛋白質(zhì)和維生素同時攝入，營養(yǎng)全面，味道也不錯；

蛋白質(zhì)粉范文第3篇

蛋白質(zhì)對于人的生命而言是極其重要的，蛋白質(zhì)的重要性可以用一句話概括：沒有蛋白質(zhì)就沒有生命！迄今為止，人類發(fā)現(xiàn)的生命體無一例外的都具有蛋白質(zhì)成分。人體干重的60%是蛋白質(zhì)，所以蛋白質(zhì)是構成我們生命體最多的物質(zhì)，我們的頭發(fā)、指（趾）甲、骨和牙齒的髓、肌腱、韌帶等等都是主要由蛋白質(zhì)組成的；在人體中催化成千上億次化學反應的物質(zhì)――酶是蛋白質(zhì)；幫助我們抵御各種疾病、殺滅病原微生物的物質(zhì)――抗體是蛋白質(zhì)；在體內(nèi)調(diào)節(jié)我們生長發(fā)育和眾多生理機能的一些激素是蛋白質(zhì)；維持我們機體體液與電解質(zhì)平衡的物質(zhì)主要靠蛋白質(zhì)；維持機體酸堿平衡的物質(zhì)主要靠蛋白質(zhì)；肌肉的運動要靠蛋白質(zhì)；我們需要的生命氣體――氧要靠蛋白質(zhì)運輸；我們機體相當?shù)哪芰恳惨康鞍踪|(zhì)供給等等。

蛋白質(zhì)一旦缺乏，我們的生活質(zhì)量就會急劇下降。蛋白質(zhì)的缺乏常見表現(xiàn)有兒童發(fā)育遲緩、體重下降、頭發(fā)稀少、發(fā)質(zhì)纖細干燥、容易脫落、皮膚干燥及發(fā)皺、肌肉萎縮、感情淡漠、痛苦、悲觀、易激惹、貧血、干瘦或水腫、易感染并導致多種疾病等等。

蛋白質(zhì)這么重要，是不是就一定要補充蛋白粉呢？2002年我國第四次營養(yǎng)調(diào)查顯示，我國居民平均每日蛋白攝入量為66.1g，也就是說，我們每日已經(jīng)從食物中獲得了相當數(shù)量的蛋白質(zhì)。而且從數(shù)量上看，我國居民蛋白質(zhì)的攝入量與中國營養(yǎng)學會推薦攝入量已經(jīng)比較接近了；從質(zhì)量上看，我國居民蛋白質(zhì)的攝入優(yōu)質(zhì)程度也快接近較高水平了（優(yōu)質(zhì)蛋白占到總蛋白的31%），但還可以通過調(diào)整飲食結構再優(yōu)化一下。所以筆者的觀點是，可以通過食物補充的營養(yǎng)，盡量從食物中獲得，只要懂得一些營養(yǎng)學知識，蛋白質(zhì)是完全可以從食物中獲得的。很多運動員包括愛好者（尤其是健身運動）都在補充蛋白粉，因為有人告訴他們要補充蛋白粉才會真正的長出肌肉來。其實在合理安排好膳食的基礎上就可以通過食物獲得高蛋白。對于運動人士更有意義的應該是，運動本身才會有可能使你有肌肉，而靠單純補充蛋白質(zhì)是不可能讓你長出更多肌肉的。反過來，盲目過量補充蛋白質(zhì)也同樣有著嚴重的危害，比如腎小球硬化、腎臟和肝臟肥大和過早衰竭、加快骨質(zhì)流失、增加骨折患病率、間接引起肥胖、間接導致動脈粥樣硬化等等。當然這樣不是說蛋白粉就是多余的，它也有適應人群：比如膳食中經(jīng)常缺乏優(yōu)質(zhì)蛋白而又不能靠有效食物補充的人群；蛋白質(zhì)需要量增大，而單靠食物不能獲得有效數(shù)量的人群等，都可以考慮使用蛋白粉補充營養(yǎng)。

現(xiàn)在市面上蛋白粉的原料來源很多，主要來源于大豆、奶、雞蛋等?？墒钱a(chǎn)品品質(zhì)良莠不齊，有一些還存在食品安全的問題，所以還是那句話，要營養(yǎng)還是盡量回到食物中，況且蛋白質(zhì)對于我們現(xiàn)在的生活水平，其實是一種很好補充的營養(yǎng)素！懂得一些簡單的營養(yǎng)知識就可以了。

根據(jù)我國營養(yǎng)學會的推薦，我國成年居民每日蛋白質(zhì)推薦攝入量（RNI）分別為男、女輕體力勞動者（如辦公室工作人員）75g、65g，中等體力勞動者（如學生）80g、70g，重體力勞動者分別為（如運動員）90g、80g。

中國居民膳食蛋白質(zhì)推薦攝入量（RNI）

一般推薦：動物蛋白占總蛋白的1/3，豆類蛋白占1/4。

在富含蛋白食物的選擇上，筆者建議平時多選擇一些所謂的白肉食品（如雞肉、鴨肉、鵝肉、魚肉等肉質(zhì)發(fā)白的動物性食品）和蛋類、奶類、大豆類等，這些都是蛋白質(zhì)的豐富食物來源。

蛋白質(zhì)粉范文第4篇

1、如果能保持干燥的話一般式半年到一年的時間。 蛋白粉，一般是采用提純的大豆蛋白、或酪蛋白、或乳清蛋白（缺乏異亮氨酸）、或上述幾種蛋白的組合體，構成的粉劑，其用途是為缺乏蛋白質(zhì)的人補充蛋白質(zhì)。

2、蛋白粉開封后盡量在一個月之內(nèi)吃完，保存得當?shù)脑?，在它的保質(zhì)期內(nèi)都是可以喝的。 蛋白粉由于含有的蛋白質(zhì)含量高，是細菌滋生的溫床，如果受潮的話，很容易引起變質(zhì)，變質(zhì)的蛋白粉不僅沒有補充營養(yǎng)的效果還會影響身體健康，建議開封后的蛋白粉根據(jù)使用說明服用完。

（來源：文章屋網(wǎng) ）

蛋白質(zhì)粉范文第5篇

26S 蛋白酶體是存在于真核生物中的一種高度保守且依賴 ATP 的復合酶。26S 蛋白酶體能夠快速精確地降解目的蛋白，在幾乎所有生命活動中都發(fā)揮重要作用，如細胞周期、細胞凋亡、DNA 損傷修復、免疫應答、信號轉(zhuǎn)導及細胞代謝等[1]。26S蛋白酶體由 20S 核心復合物 (core particle，CP) 和 19S 調(diào)節(jié)復合物 (regulatoryparticle，RP)組成。20S 核心復合物約 700 kD，呈圓筒形，由外部的兩個 α 環(huán)和內(nèi)部的兩個β環(huán)組成，主要負責蛋白質(zhì)的降解。在低等生物 (如古細菌) 中，20S 核心復合物由 14個相同的α亞基和14 個相同的 β 亞基組成。在真核生物中，20S 的 α 環(huán)和 β 環(huán)分別由 7 個亞基構成。α 環(huán)和 β 環(huán)在結構上是類似的[2]，α環(huán)形成軸向門控通道，β環(huán)形成降解腔。β亞基的活性位點均位于環(huán)的內(nèi)側。β1、β2 和 β5 亞基具有水解功能，能夠切割酸性殘基、堿性殘基或者疏水殘基C 端肽鍵[3～5]。19S 調(diào)節(jié)復合物位于 20S 核心復合物的一側或者兩側，由 19 個不同的亞基組成，可分為 ATPase 類亞基 Rpt (regulatory particle triple-A protein，Rpt1～6) 和非 ATPase 類亞基Rpn (regulatory particle non-ATPase protein，Rpn1～13) 兩大類，共同組成了蓋子和基底兩部分[6]?；子?6 個 Rpt 亞基 (Rpt1～6) 和 3 個 Rpn 亞基 (Rpn1、Rpn2、Rpn13) 組成。ATPase亞基介導底物的去折疊和 α 環(huán)的打開，以利于底物最終被 20S 核心復合物降解。Rpn1、Rpn13、Rpn10 和 Rpt5 負責捕獲泛素化修飾的蛋白或是含有 UBL ( ubiquitin-likedomain)或UBA (ubiquitin-associated domain)結構域的蛋白[7]。蓋子由 Rpn3,5～9,11,12,15組成，可將已捕獲的蛋白去泛素化，從而進入降解腔，完成蛋白質(zhì)的降解[8]。基底的ATPase 類亞基 (Rpt1～6) 形成異源六聚圓環(huán)，與 20S 核心復合物的 α 環(huán)相連[9]，而Rpn10負責連接蓋子和基底。19S 調(diào)節(jié)復合物能夠識別多泛素化修飾的底物蛋白質(zhì)，而后通過一系列的去泛素化、去折疊過程將其運送到降解腔，最終實現(xiàn)蛋白質(zhì)的降解，這些過程均需要ATP的參與[10]。

真核生物20S核心復合物組裝的分子機制

20S核心復合物可以單獨存在或與 19S 調(diào)節(jié)復合物組成 26S 蛋白酶體，其組裝過程不需要 19S 調(diào)節(jié)復合物的參與。在酵母[11]和哺乳動物[12]中，20S 的結構都是相同的，其組裝過程也是高度保守的。20S核心復合物是由 4 個七亞基環(huán)垛疊而成的圓筒狀結構，排布的順序為α1-7β1-7β1-7α1-7，每一個亞基的站位都是固定的，此規(guī)律性排布模式受到嚴格的調(diào)控。

α環(huán)的組裝

20S核心復合物的組裝始于α環(huán)的組裝。在人源細胞中，為保證 7 個亞基具有固定的排布次序，復合體PAC1 (proteasome assembling chaperone 1) -PAC2在其中發(fā)揮關鍵的作用[13]。PAC1-PAC2 復合體與 α5 和 α7 直接相連，且連接方式與 PAC3-PAC4 和 α 環(huán)的連接方式相反[14]。研究發(fā)現(xiàn)，缺失 PAC1 或 PAC2 會導致 α 環(huán)的正常組裝率下降，錯誤裝配的α環(huán)增多；而且，缺失其中一個分子會引起另一個分子的表達缺失。因此，PAC1-PAC2 必須形成異源二聚體才能行使維持并監(jiān)控α環(huán)準確組裝的作用[15]。在 α 環(huán)組裝過程中，PAC1-PAC2與 20S 核心復合物的前體相連，待 20S 核心復合物組裝完成以后，PAC1-PAC2被已形成的20S 核心復合物降解，其壽命較短，半衰期約為 30～40 min[13,15]。然而，目前關于 PAC1-PAC2 在 20S 核心復合物中的定位依然存在爭議。有報道表明，如果此復合于20S的表面，那么它可以保護 20S 的入口[16]。小分子PAC3 和 PAC4 在 20S 組裝過程中也發(fā)揮重要作用。相對于 PAC1-PAC2，PAC3壽命較長，在20S 組裝完成之前即離開 α 環(huán)。PAC3、PAC4 可以形成異源二聚體[17]，通過校正α亞基的排布來抑制α亞基之間的錯誤連接。酵母中，PAC1、PAC2、PAC3 和 PAC4分別對應于 Pba1 (proteasome biogenesis-associated 1；also known as Poc1)、Pba2 (alsoknown as Add66 and Poc2)、Pba3 (also known as Poc3，Dmp2 and Irc25)和Pba4 (alsoknown as Poc4 and Dmp1)。在酵母中，當α環(huán)組裝時，Pba3 與 Pba4、α5 形成三元復合物，從而募集周圍的α亞基。當 β2 進入到 20S 的組裝中時，Pba3 與 Pba4 離開 α 環(huán)[18]。研究發(fā)現(xiàn)，在酵母細胞中，Pba3 或 Pba4 表達的缺失，會導致 α 環(huán)和 20S 的含量降低，并且伴隨中間組裝體的聚集。在缺失 Pba4 的細胞中，出現(xiàn)了含有兩個 α4 亞基而缺失 α3 亞基的新型蛋白酶體形式[19]，且這種蛋白酶體具有抵抗重金屬壓力的特點。然而，在哺乳動物細胞中是否也存在類似現(xiàn)象，還有待進一步深入研究。

β環(huán)的組裝

α環(huán)在β環(huán)的組裝中發(fā)揮支架作用。β環(huán)的組裝以β2開始，然后依次是β3、β4、β5、β6和β1，最后是β7[20]。在酵母和哺乳動物中均能檢測到含有 β2、β3、β4 與 α 環(huán)的組裝中間過渡體13S 復合物，表明 β 亞基定位于 α 環(huán)上[21]。當最后進入 β 環(huán)的 β7 亞基組裝完成后 ，20S 核 心 復 合 物 即 已 經(jīng) 組 裝 了 一 半 ， 稱 為 15S 復 合 物 ， 又 叫 半 蛋 白 酶 體( half-proteasome)[22]， 其 包 括α1 ～7、 β1 ～7、 Ump1 ( ubiquitin maturation protein1)和PAC1-PAC2[20]。人類細胞中，PAC3 在體外可直接結合 β3，β3 可能通過與 PAC3 短暫的相互作用結合到組裝中間體，PAC3 的釋放介導了 β3 的組裝[23]。Ump1是第一個鑒定到的β環(huán)組裝蛋白酶體的分子伴侶，存在于α環(huán)和未組裝的β亞基上。在 Ump1 缺失的酵母突變體中，泛素介導的蛋白酶體降解不能發(fā)生。Ump1 促進 β3 至 β6 亞基的有序組裝和半蛋白酶體的二聚化，而 Ump1 最終被新合成的 20S 蛋白酶體包裹并降解[24]。在人源細胞中，Ump1敲除后只有α環(huán)的聚集，而沒有β環(huán)聚集?？梢姡琔mp1 參與整個 β 環(huán)的組裝，而不是只參與其中某一進程。此外，β7的羧基端在 20S 核心復合物的最后成熟階段起到獨特的伴侶功能，其羧基端和β1與另一個β環(huán)的β2相互作用，啟動半蛋白酶體的二聚化。有研究者在酵母成熟的 20S 核心復合物的晶體結構解析中發(fā)現(xiàn)，β7 的羧基端可以延伸到下一個β環(huán)上，同時發(fā)現(xiàn)β7和β4與另一個β環(huán)的β1和β2均有相互作用[17]。由此可見，β 環(huán)的正確組裝不僅需要分子伴侶 Ump1、PACs 的輔助[25]，α和β亞基間的相互作用也為20S 核心復合物的形成提供了重要保障。20S 最后是由兩個半蛋白酶體的 β 環(huán)連接而成的，其組裝過程如圖 1[14]所示。而蛋白水解活性的成熟就標志著 20S 組裝的完成。

19S調(diào)節(jié)復合物組裝的分子機制

基底的組裝機制

19S調(diào)節(jié)復合物的基底由 6 個 ATPase 類亞基 (Rpt1～6) 和 3 個非 ATPase 類亞基組成。6個 ATPase 亞基組成了一個異六聚環(huán)與 α 環(huán)相連，Rpn1、Rpn2 位于這個 ATPase 亞基環(huán)中。在哺乳動物中，P27、P28、S5b 和 Rpn14 開始被認為是蛋白酶體的成員，后來發(fā)現(xiàn)它們只是蛋白酶體相互作用蛋白，與 Rpt 亞基的羧基端結合，參與 ATP 六聚環(huán)的形成[26～28]。在細胞內(nèi)，19S 基底部的亞基通常成對存在，只有 Rpn2 可以獨立存在。Rpt3 與 Rpt6 相連，Rpt1和 Rpt2 與 Rpn1 相連，Rpt4 與 Rpt5 相連。P28 和 Rpn14 與 Rpt3-Rpt6 復合體相連，S5b與 Rpt1-Rpt2-Rpn1 復合體相連，且分子伴侶 P28 和 S5b 極大地促進了這兩個復合物的結合。而 P27 抑制 Rpt4-Rpt5 與其他復合體結合。P27 敲除后，P28 復合物與 S5b 復合物不再能結合 Rpt4-Rpt5，從而導致基底正常組裝的障礙。研究發(fā)現(xiàn)，基底的組裝起始于 P28-Rpt3-Rpt6-Rpn14，或者是 S5b-Rpt1-Rpt2-Rpn1，待這兩個復合物結合后，P27 就會由抑制結合轉(zhuǎn)變?yōu)榇龠M Rpt4-Rpt5 與它們的兩復合體結合[29]，進一步表明，在特定分子伴侶的作用下，19S不同亞基可以有序規(guī)律組裝。隨后，Rpn2 和 Rpn13 結合到此復合體上，完成基底部分的組裝[30]。最終通過 Rpn10 與蓋子連接形成 19S 調(diào)節(jié)復合物體，其組裝圖如圖 2[31]。近期在對酵母的研究中發(fā)現(xiàn)，Rpt6的羧基端與 P27 和 S5b 的分解有關[30]，介導其在基底形成后從復合物中的解離過程。然而，P28 在 19S 調(diào)節(jié)復合物徹底成熟后才被解離，提示 P28 可能參與調(diào)節(jié)20S核心復合物和 19S 調(diào)節(jié)復合物的結合。分子伴侶在19S 調(diào)節(jié)復合物的組裝過程中發(fā)揮非常重要的作用，但是關于 19S 的形成過程目前還存在一定爭議，近年提出了19S 組裝的另外一種模式。在這種模式中，20S 核心復合物在19S 調(diào)節(jié)復合物組裝中起到核心作用[32,34]。19S 的亞基 Rpt2、Rpt4、Rpt6 及 Rpt3首先組裝到20S 上，然后間接結合 Hsm3-Rpt1-Rpt2-Rpn1-Rpt5 復合物。Rpn14、Nas2 (P27)和Nas6 (P28)被認為與19S 調(diào)節(jié)復合物中亞基的羧基端有相互作用，同時，這些伴侶分子還可以保護20S通道的開關[33]。但大家還是普遍認可前一種組裝模式。Rpt亞基組成的異源六聚環(huán)，其羧基端均插入到 20S 核心復合物的 α 環(huán)中，其中有 4個 Rpt 亞基的羧基端含有 Hb-Y-X 模序，能夠幫助打開 α 環(huán)[34]。近年來，研究人員已通過晶體結構方法解析出19S中 Rpt 亞基六聚環(huán)各個亞基的排布結構，其模式為 Rpt1-Rpt2-Rpt6-Rpt3-Rpt4-Rpt5[35]。這一發(fā)現(xiàn)使我們更為清晰地了解了 19S 調(diào)節(jié)復合物的組裝情況，并發(fā)現(xiàn)了其潛在的中間體，同時也為揭示 19S 調(diào)節(jié)復合物在組裝過程中的分子伴侶功能提供了結構依據(jù)。

蓋子的組裝

20S的β環(huán)的組裝必須在α環(huán)形成的基礎上進行。與此不同，19S 的蓋子和基底是兩個獨立的組裝過程，最后，它們由Rpn10連接起來。蓋子分為兩個組分，Rpn5、Rpn6、Rpn8、Rpn9 和 Rpn11 構成一組，另一組是由 Rpn3、Rpn7、Rpn12 和 Rpn15 組成。首先是Rpn5-Rpn6-Rpn8-Rpn9形成復合物，與 Rpn11 相互作用形成 Rpn5-Rpn6-Rpn8-Rpn9-Rpn11；Rpn3-Rpn7-Rpn15 復合物與 Rpn12 相互作用形成 Rpn3-Rpn7-Rpn15-Rpn12 復合物[36,37]；然后這兩組通過 Rpn3 和 Rpn5 聯(lián)系到一起[38,39]。目前對于 19S 調(diào)節(jié)復合物組裝的研究還不夠透徹。因為蓋子是一個獨立的組裝過程，所以，蓋子的組裝一定需要分子伴侶的參與。酵母中分子伴侶 Hsp90 的失活促使蓋子復合體裂解[40]，體內(nèi)重新活化 Hsp90，或者加入 Hsp90和ATP，使蓋子復合物重新裝配進蛋白酶體，因此，Hsp90 被認為是 19S 蓋子組裝及各亞基穩(wěn)定過程中的重要分子伴侶。Hsp90 在哺乳動物中的具體作用值得深入挖掘。